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邹承鲁（1923年5月17日－2006年11月23日）祖籍江苏无锡，生于山东青岛，国际著名生物化学家，中国科学院院士，第三世界科学院院士，前中国科学院生物物理所所长。2006年11月23日因癌症医治无效在北京逝世，享年83岁。
邹承鲁_邹承鲁 -个人履历
邹承鲁
1941年重庆南开中学毕业，1945年西南联大化学系毕业，19
51年英国剑桥大学生物化学博士。
1951年回国后，历任中国科学院生物化学研究所、生物物理研究所副研究员，研究员，室主任，生物物理所副所长，生物大分子国家重点实验室主任等职。
1978年起担任全国政协第五至八届委员，八届常委。生前曾为中国科学院院士，第三世界科学院院士，美国生物化学与分子生物学会荣誉会员。曾任中国科学院学部主席团委员，生物学部主任，国家自然科学基金委员会委员，国务院学位委员会委员。多年来，历任一些国内外重要科学期刊编委，包括中国科学和科学通报副主编Analytical Biochemistry及Biochimica et Biophysica Acta编委,美国Biochemistry及FASEB Journal顾问编委等。
1981－1982曾应聘担任美国哈佛大学访问教授。
邹承鲁
1986-1990年间曾分期担任美国国立健康研究Fogarty研究员。
怀着一颗报效祖国的赤子之心，邹承鲁在1951年获剑桥大学生物化学博士学位后立即回国，在中国科学院上海生理生化研究所工作。他与王应睐等合作纯化了琥珀酸脱氢酶，并发现辅基腺嘌呤二核苷酸与蛋白部分通过共价键结合，这是以往从没有发现过的。他们对呼吸链和其他酶系的系列工作奠定了我国酶学和呼吸链研究的基础。
1958年，他参与发起人工合成胰岛素工作，负责胰岛素A、B链的拆合。他和他年轻的同事们成功地完成的这项工作确定了胰岛素全合成的路线，为中国科学家最早完成人工合成胰岛素做出了重大贡献。工作集体获国家自然科学奖一等奖和香港求是基金会“杰出科技成就集体奖”。
20世纪60年代初邹承鲁回到研究领域。他建立的蛋白质必需基团的化学修饰和活性丧失的定量关系公式被称为“邹氏公式”，被国际同行广泛采用；他创建的确定必需基团数的作图方法被称为“邹氏作图法”，已收入教科书和专着。有关蛋白质结构与功能关系定量研究的成果获国家自然科学奖一等奖。
60年代的酶学教科书中通常只有涉及酶的可逆抑制动力学的理论和计算，忽视不可逆抑制的理论和计算。
1965年，邹承鲁最早提出了酶的可逆与不可逆抑制之间存在共性，可以用统一的动力学理论来处理。他系统地研究了各种不同类型的可逆与不可逆抑制，提出了确定两种抑制中各种动力学常数的新方法，开创了酶催化动力学一个新的理论分支，并解决了传统方法不能解决的问题。有关综述应邀发表在国际酶学领域权威性的丛刊Advance in Enzymology上，这是至今我国唯一的一位在此丛书发表综述论文的中国生物化学家。“酶活性不可逆改变动力学研究”获国家自然科学奖二等奖。
2000年新版的酶学教科书Enzymes详细介绍了邹承鲁提出的酶活性不可逆抑制动力学理论。
1970年邹承鲁调北京生物物理研究所工作。
1979年，他发现甘油醛-3-磷酸脱氢酶在活性部位形成荧光衍生物的工作在英国Nature杂志发表，这是“文革”后中国科学家在Nature发表的第一篇论文。研究成果获中国科学院科技进步奖一等奖。
为揭示胰岛素A、B链拆合成功的内因，邹承鲁开展了胰岛素A、B链相互作用的深入研究。阐明了A链和B链本身已经具有一定的空间结构，并含有形成天然胰岛素分子正确结构的全部信息，因此能在溶液中折叠而形成正确共价连接的活性分子。对国外科书中有关提法进行了补充和完善。研究成果获国家自然科学奖二等奖。
多年来蛋白质变性的大量研究常限于蛋白质分子的构象变化，很少把它与活性变化联系起来，其部分原因是由于缺少计算各种动力学常数的方法。邹承鲁和他的学生们用自己创立的不可逆抑制动力学理论研究了各种不同类型的酶在变性过程中构象和活力变化的关系，得到活性丧失先于构象变化的结果，提出了酶活性部位柔性的假说。十余年间实验数据的积累充分支持酶活性部位柔性的学说。世界各国有十几个实验室随后开展的研究进一步支持酶活性部位柔性学说。邹承鲁把蛋白质变性研究从单纯的结构研究推向与功能密切结合的新水平，是酶作用机制研究的重大进展，对此工作的总结发表在美国Science杂志。研究成果获国家自然科学奖二等奖。新生肽链如何折叠成为具有特定空间结构的功能蛋白质，是分子生物学中心法则中一个尚未解决的重要环节。绝大部分研究是用蛋白质变性后完全伸展的完整肽链的重新折叠作为新生肽链折叠研究的模型。邹承鲁认为新生肽链的折叠既与合成同步进行，又在合成过程中不断调整，并在合成完成后经最后调整而完成。这一新的观点已越来越多地为国际科学界同行所接受。
1993年，邹承鲁又和同事们一起进入分子伴侣的研究领域，提出了蛋白质二硫键异构酶既是酶又是分子伴侣的假说。他的学生们用充分的实验验证了假说，打破了折叠酶和分子伴侣两大类帮助蛋白之间的界限。该假说也得到世界上许多实验室体内外实验的进一步支持，已为国际科学界接受。
邹承鲁是世界著名生物化学家。他曾任国内外一些重要科学期刊的编委。
1981年―1982年应聘担任美国哈佛大学访问教授。
1986年―1990年间应邀分期任美国国立健康研究院高级研究员（Fogarty Scholar in Residence）。
他还为海峡两岸的科学界同行能越过政治障碍一起参加国际学术组织和国际会议，进行学术交流作出过重要贡献。
邹承鲁_邹承鲁 -荣誉奖项
在国内外重要杂志发表研究论文二百余篇。由于在生物化学领域内的贡献，
1992年获第三世界科学院生物学奖。人工合成胰岛素，及蛋白质必需基团的化学修饰和酶活性丧失的定量关系工作，分别获第二次和第三次国家自然科学一等奖，后者还获得1989年陈嘉庚奖。甘油醛－3－磷酸脱氢酶活性部位新荧光团的形成，酶活性部位的柔性，和酶作用不可逆抑制动力学工作，先后三次获中国科学院科技进步或自然科学一等奖。此外还获得国家及中国科学院自然科学二、三等奖多次。
他在科学上的贡献已载入史册，应外国朋友的邀请，自传已在综合生物化学comprehensive Biochemistry，三十七卷，生物化学史发表。
一、蛋白质结构与功能的关系
邹承鲁院士
20世纪60年代以前，对蛋白质进行化学修饰是研究蛋白质结构功能关系的主要方法，但累积的大量数据在整体上还是处于一种定性描述状态。60年代初期邹承鲁基于统计学的方法提出：如果
在修饰反应中同时包括i个必需基团，在修饰过程中保留活性的分子只能是那些所有必需基团都未遭破坏的分子，因此活性剩余分数应为必需基团剩余分数的i次方。基于他提出的新原理，再针对蛋白质化学修饰反应中常见的一些情况，邹承鲁提出了必需基团修饰程度和活性丧失的定量关系式和由此得出的一系列作图法，以判断必需基团的性质和必需基团的数目。这一方法发表后，得到国际上广泛采用，其关系式和作图法分别被国际同行称为“邹氏公式”和“邹氏作图法”，并已多次被国内外的一些教科书和专着详细介绍。邹承鲁的论文中，考虑了对蛋白质进行化学修饰的六种可能的不同情况，又根据当时文献中已有的大量数据，针对各种不同情况逐一进行了分析。结果表明，一个蛋白质分子虽然常常含有多个同类基团，但其中只有少数是为蛋白质表现活性所必需的。可见对酶分子而言，其活性部位仅处于整个酶分子的很有限的局部区域。这一新的结论改变了当时流行的理论，已为三十年来多方面的大量实验事实所充分证明。本项工作获1987年国家自然科学奖一等奖。
“文化大革命”结束后恢复工作，他研究发现甘油醛-3-磷酸脱氢酶在活性部位能形成荧光衍生物，论文1979年在英国《Nature》杂志发表，本项工作获国家自然科学奖三等奖。
二、细胞色素与呼吸链酶系
生活照
在国际上最早提出用蛋白水解酶有限水解方法研究蛋白质结构与功能的关系。该方法半个世纪以来一直被生物化学家广泛运用。细胞色素c在细胞内结合在线粒体上，邹发现经纯化后其配体结合性质发生了明显变化，这是纯化蛋白质与在体内时性质差异的首次报道。20世纪40年代普遍认为细胞色素b就是琥珀酸脱氢酶，邹证明了它们是完全不同的两个物质。回国后与王应睐等合作纯化了琥珀酸脱氢酶，充分证明其与细胞色素b无关，并发现其辅基是与蛋白分子共价结合的FAD，这是第一个被发现与蛋白质共价结合的FAD辅基。
三、胰岛素分子A链和B链的拆合
1958年他参加发起人工合成胰岛素工作，并负责胰岛素分子A链和B链的拆合。胰岛素是由两条肽链通过两对二硫键联结而成，此外在A链上还有一对链内二硫键。在考虑到的各种合成方案中，最为简便易行的是分别合成A链和B链，然后通过巯基的氧化使两条链正确组合，但关键问题是还原的A链和B链是否能通过氧化而形成天然的胰岛素分子，国外许多人对此做的尝试都以失败告终。除了像催产素那样的小肽以外，当时还没有一个含二硫键的蛋白能在还原后通过氧化而成功地再生。这个决定合成路线的前提问题恰恰是一个尚无先例的未知问题。胰岛素拆合工作的成功立刻确定了先分别合成A链和B链，然后将A链和B链再组合而生成活性胰岛素的合成路线，为完成国际上第一个蛋白质-胰岛素的人工合成做出了重要贡献。胰岛素人工合成工作集体获1981年国家自然科学奖一等奖。
“文化大革命”后，他进一步开展胰岛素拆合机理的研究，在理论上阐明了拆合成功的本质，即胰岛素A链和B链本身已经具有一定的结构，并能在溶液中相互识别和相互作用而正确配对，它们已经含有形成天然胰岛素正确结构的全部信息。该工作获1994年国家自然科学奖二等奖。
四、酶活性不可逆抑制动力学
酶活性的抑制对于研究酶作用的机制和药物设计都是十分重要的。在酶学教科书中通常只有对酶的可逆抑制动力学有所论述。邹承鲁认为无论对酶活性部位性质的探测还是药物设计，不可逆抑制有更为重要的意义。他最早系统地对酶的可逆与不可逆抑制动力学提出了统一的理论。这一理论证明，以往在可逆抑制方面广泛采用的底物与抑制剂之间的竞争概念，对不可逆抑制同样适用；并进一步发展了不可逆抑制反应速度常数测定的新方法。经过多年来在理论上的发展和实验上的验证与推广，邹的理论和方法都已经为国际上普遍接受并得到广泛的采用，此项工作获1993年国家自然科学奖二等奖。
五、酶活性部位的柔性
邹承鲁照片及书照
从1984年以来，邹用自己创立的动力学方法，从变性平衡态和变性动力学两方面比较研究了多种不同类型的
酶在变性过程中构象和活力变化的关系，发现变性时酶活性的丧失先于可察觉的构象变化。在进一步大量实验的基础上提出了“酶活性部位处于分子的局部区域并柔性较高”的假说。针对国际上一些不同的意见，排除了变性剂的抑制和寡聚酶解聚等可能性，以充分的论据论证了酶活性部位柔性学说的正确性。在邹承鲁等最早的论文发表后，国际上有几十个实验室用不同的酶进行了类似的研究，都得到相同的失活先于构象变化的结果。邹随后用荧光及自旋试剂进行探测直接证实了酶活性部位构象变化确实发生在整体构象变化之前并与活性丧失同步。进一步用蛋白酶部分水解的结果也说明在变性过程中，酶分子整体构象尚未发生变化之前，活性部位构象已开始松散，因而较易受到蛋白水解酶的作用。接着又根据某些酶在特定条件下被激活的研究，发现酶在活化时活性部位柔性增加；而限制酶活性部位的柔性则可以导致酶活性下降。根据这些新的结果，邹又提出“酶活性部位柔性为酶充分表现活性所必需”。这些研究结果是自19世纪Fischer提出酶作用的“锁钥学说”和上世纪50年代Koshland的“诱导契合学说”以来酶作用机制研究中的又一重大进展；同时也把蛋白质变性研究从单纯的结构研究提高到与功能密切结合的新水平。此项工作获1998年国家自然科学奖二等奖。
六、新生肽链的折叠与分子伴侣
邹承鲁对新生肽链的折叠提出了一个新的假说，他认为新生肽链卷曲折叠既与合成同步进行，又在延伸过程中不断调整，并在合成完成后经最后的修正而完成。对这一设想所进行的实验已初步证实了这一设想。又和王志珍共同提出“蛋白质二硫键异构酶既是折叠酶又是分子伴侣”的假设，打破了与蛋白质折叠密切有关的酶和分子伴侣两大类帮助蛋白之间的界限。这一设想也已得到国际上许多实验室体内外实验结果的证实，并为国际科学界所接受。此项工作获2002年国家自然科学奖二等奖。
邹承鲁_邹承鲁 -职位
邹承鲁与夫人在一起
邹承鲁(1923―2006)，国际著名生物化学家，
中国科学院院士，发展中国家科学院（原名为第三世界科学院）院士，
中国生物化学与分子生物学学会名誉理事长，
美国生物化学与分子生物学学会荣誉会员，
生物大分子国家重点实验室名誉主任，
中国科学院生物物理研究所研究员。
曾任中国科学院学部主席团委员、生物学部主任，中国生物化学与分子生物学学会理事长，中国科学院上海生物化学研究所研究员、酶学研究室主任，中国科学院生物物理研究所副所长，生物大分子国家重点实验室主任等职。
邹承鲁_邹承鲁 -社会评价
邹承鲁一贯强调基础研究，不断呼吁要重视基础研究，加强对基础研究的支持。他一贯坚持科学上的重大决策应该充分听取科学家的意见，反对用行政手段解决科学问题。他提倡自由探索，积累创新，立足国内，走向世界。关于正确评价基础研究成果的问题，他认为科学上的贡献只能靠从踏实的工作中所取得的成果，在科学期刊上公开发表论文，经过国内、外科学界反复的实践，才能逐渐取得国际的公认。他对国家重点实验室的建立、建设和发展，对我国学位制度的建立和完善，对学会建设等都作出了巨大贡献，为我国生物学界培养了一大批人才，桃李满天下。直到弥留之际写完了他最后一篇文章“研究生培养问题”，在他去世的第二天发表在《光明日报》。
自20世纪80年代以来，邹承鲁满腔热情地积极为国家科技政策和科学发展建言献策，为我国科学事业快速健康地发展呕心沥血。他曾先后40余次撰文在报刊和杂志上发表关于维护科学尊严，反对不正之风等问题的意见。他坚决拒绝论文署名“搭车”，坚决拒绝有偿宣传，决不接受不属于自己的“荣誉”。他是一位刚直不阿的斗士，他是一位杰出的爱国科学家。
邹承鲁是中国科学界的典范，他把自己的一生无私地奉献给了国家、人民和中国科学事业。2006年11月23日5时22分，一代宗师，科学泰斗――邹承鲁院士走完了他的生命历程。巨星陨落，伟人已逝，但先生的丰功伟绩与高风亮节将永远铭刻在我们后人的心中，并将永远鼓舞和激励一代代科技工作者开拓进取、勇于创新、努力攀登科学高峰！
2006年11月23日5时22分，83岁的邹承鲁院士停止了呼吸。一周前，医生向邹承鲁征询意见，是否在最后时刻切开气管、接入呼吸机以维持生命。邹承鲁答：“我不要苟延残喘。”
他的率真在中国科技界是有名的。年1月，中科院院长路甬祥在看望邹承鲁时动情地说：“邹老，您不断讲科学道德、不断讲重视基础研究……尽管有人听了不高兴，不去理他，还是要讲。”就在21天前，邹承鲁还在网上发表了《必须严肃处理学术腐败事件》的文章，言辞犀利、恳切。
早在1997年的两会上，他就批评了科技界学术道德滑坡的现象。此后，他两次联合其他院士，倡议讨论“科研工作中的精神文明”，呼吁尽早出台科学道德规范。针对科学家为核酸营养品做商业广告、留学归国人员夸大学术成果、企业虚夸“5年克隆全部人体器官”、院士涉嫌论文数据造假等学术不端行为，他不顾年迈体弱，一次次披挂上阵，为净化学术空气擂鼓呐喊。
在后辈心目中，他是科学斗士与真理卫士的完美结合。邹承鲁对学生说，“像这些得罪人的事情，你们可能不大花时间去管，还是由我来做。”
“努力追求科学真理，避免追求新闻价值”，是邹承鲁一生做学问所遵循的基本原则。但是，他却往往成为“新闻焦点”。从上世纪60年代参与牛胰岛素人工合成的辉煌，到65岁至70岁“青春再现”的第二个学术高峰，邹承鲁始终站在中国生物化学研究的前沿。他培养的学生，如今不少已是国内外知名的科学家，其中包括3位中国科学院院士。
他最想对高中生说的话：“办老实事，说老实话，做老实人！”
